La preparación global ante posibles pandemias del ébola dio un paso significativo gracias a un reciente descubrimiento liderado por científicos del Instituto de Inmunología de La Jolla (LJI). Un estudio publicado en Nature Communications reveló el funcionamiento del anticuerpo humano mAb 3A6, identificado como un posible componente clave en terapias contra el virus del ébola.
El anticuerpo mAb 3A6 fue aislado de muestras de sangre de un sobreviviente tratado en el Hospital Universitario Emory durante el brote de ébola de 2014-2016 en África Occidental, provocando la muerte de más de 11,300 personas. Los investigadores demostraron que este anticuerpo actúa al unirse al "tallo" del virus, una estructura esencial que facilita su ingreso a las células humanas. Según los resultados del estudio, el mAb 3A6 logró impedir la infección en primates no humanos incluso en etapas avanzadas de la enfermedad.
"Este anticuerpo ofrece la mejor protección en primates, en la dosis más baja observada hasta ahora para un solo anticuerpo", afirmó la profesora Erica Ollmann Saphire, presidenta y directora ejecutiva del LJI, quien dirigió el estudio junto con John AG Briggs, de la Universidad de Cambridge y el Instituto Max Planck de Bioquímica, y expertos del Instituto Nacional de Alergias y Enfermedades Infecciosas (NIAID) de los Institutos Nacionales de Salud (NIH).
Uno de los aspectos más destacados del mAb 3A6 es su eficacia en dosis reducidas, lo que podría facilitar su producción y distribución en situaciones de emergencia sanitaria. "Cuanto menor sea la cantidad de anticuerpo que se pueda administrar a una persona, más fácil será fabricar un tratamiento y menor será el costo", explicó la doctora Kathryn Hastie, primera autora del estudio e instructora en el LJI.
Cómo actúa el anticuerpo mAb 3A6
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El éxito del mAb 3A6 radica en su capacidad para adherirse a regiones críticas del virus que normalmente permanecen ocultas debido al constante movimiento de sus proteínas. Utilizando criotomografía electrónica y cristalografía de rayos X, los científicos visualizaron cómo el anticuerpo se desliza entre estas proteínas y se fija al tallo del virus, interrumpiendo así su proceso de infección.
Dicho sitio específico de unión, altamente conservado entre diferentes especies del virus del ébola, convierte al mAb 3A6 en un candidato prometedor para terapias "pan-ebolavirus". Además, su capacidad para exponer las debilidades estructurales del virus brinda información valiosa para el diseño de nuevas vacunas. "Este estudio nos da algunas pistas sobre cómo diseñar vacunas que sean específicamente contra esta región del virus del ébola", señaló Hastie.
Implicaciones para futuras pandemias
Este descubrimiento no solo representa un avance significativo en la lucha contra el ébola, sino que también fortalece las estrategias de preparación global ante posibles pandemias. La posibilidad de desarrollar tratamientos eficaces y accesibles amplía las opciones médicas para mitigar futuros brotes, especialmente en regiones vulnerables. (Notipress)
